Väčšiny biologických procesov sa zúčastňuje komplex niekoľkých bielkovín, ktoré spoločne plnia určituú funkciu. Na základe týchto komplexov často vznikajú zložité bielkovinové zlúčeniny, ako je hemoglobín, ktorý plní v organizme funkciu prenosu kyslíka medzi orgánmi.
Každá molekula hemoglobínu je zložitý bielkovinový komplex zo štyroch podjednotiek. Pritom samotné bielkoviny týchto podjednotiek sa medzi sebou nikdy nekrižujú, nespájajú sa. Ako sa podarilo spojenie hneď štyroch, bolo pre biológov dlho záhadou.
Americkí biológovia z Texaskej univerzity A&M, Univerzity Nebrasky–Lincolna a medicínskeho centra Chicagskej univerzity vyvinuli spolu s kolegami z Oxfordskej univerzity retrospektívny spôsob rekonštrukcie bielkovinových postupností, s ktorých pomocou objavili “chýbajúci článok“, vďaka ktorému vznikol z prostých predchodcov hemoglobín.
Vedci prekvapujúce zistili, že stačili iba dve mutácie bielkovín, ku ktorým došlo pred približne 400 miliónmi rokov, aby sa objavil štvorkomponentný komplex hemoglobínu s jeho funkciou viazania kyslíka.
“Boli sme prekvapení, keď sme zistili, že tento jednoduchý mechanizmus dokáže dodať zlúčenine také zložité vlastnosti,“ cituje správa pre tlač slová vedúceho výskumu, profesora Chicagskej univerzity Josepha Thorntona.
“Svedčí to o tom, že sa skoky zložitosti môžu konať náhle, a dokonca náhodne počas evolúcie a vytvárať nové molekulárne objekty, ktoré sa nakoniec stávajú potrebnými pre život.“
Evolúcia, ktorá stála za hemoglobínom
Hemoglobín sa stal prvou zlúčeninou, na ktorej príklade otestoval Thornton s kolegami nový spôsob rekonštrukcie evolúcie zložitých molekúl v priebehu biologických dejín.
“Štruktúra a funkcie hemoglobínu sú preskúmané viac ako ktorékoľvek iné molekuly,“ vysvetlil voľbu objektu výskumu prvý autor článku, ašpirant katedry ekológie a evolúcie Arvind Pillai.
“Nič ale nebolo známe o tom, ako počas evolúcie vznikol. Je to výborný model, pretože komponenty hemoglobínu sú časťou veľkej rodiny bielkovín, v ktorej tí najbližší príbuzní netvoria komplexy, ale fungujú izolovane.“
Rozbor atómových štruktúr prastarých bielkovín ukázal, ako využila evolúcia prednosti štyroch komponentov komplexu pred komplexom z dvoch komponentov na účely zakotvenia náhodných mutácií na povrchu bielkoviny, ktoré jej umožnili pevné zviazanie s inou bielkovinou, bez toho aby ju zmenila.
Najpodivuhodnejším výsledkom týchto mutácií, myslia si vedci, bolo možno to, že spôsobili kritické zmeny vo funkcionále komplexu a umožnili mu zväzovať molekuly kyslíka.
Príbuznosť hemoglobínu a kyslíka je pritom dosť veľká, aby ho zachytila v pľúcach, ale nedostatočná, aby ho zadržala v iných tkanivách. Vysvetľuje to unikátnu schopnosť hemoglobínu roznášať kyslík z pľúc po celom organizme. Predchodcovia hemoglobínu z dvoch komponentov príliš pevne viazali kyslík a nemohli účinne vykonávať funkciu podobnej výmeny.